Definicja O-glikozylacja (ang. O-glycosylation)

Opis hasła
Forma glikozylacji białek, w której oligosacharyd połączony jest z białkiem wiązaniem pomiędzy N-acetylogalaktozaminą a seryną lub treoniną. O-glikozylowana seryna lub treonina znajduje się często w otoczeniu bogatym w prolinę, serynę i treoninę. O-glikany mogą zawierać do dwudziestu reszt cukrowych. W glikoproteinach oligosacharydy przyłączone O-glikozydowo maja na ogół prostą strukturę. Wyjątkiem jest grupa białek zwanych mucynami. Są to białka błonowe, pokrywające powierzchnię nabłonków i wydzielane przez komórki nabłonkowe. Zawierają skomplikowane strukturalnie O-glikany, głównie w odcinkach łączących białko z błoną komórkową. Prawdopodobnie zabezpieczają one te odcinki przed proteolizą. Mucyny zapewniają prawidłowe nawilżenie powierzchni komórek. Mutacja mucyny produkowanej w płucach powoduje mukowiscydozę. O-glikany grają też istotną rolę w rozpoznawaniu się komórek. Lektyny na powierzchni komórek rozpoznają specyficzne glikoproteiny powierzchniowe (np. antygeny Lewis są O-glikanami). Wiązanie O-glikozydowe występuje też w proteoglikanach. Glikozaminoglikany (długie łańcuchy zbudowane z powtarzających się jednostek oligosacharydowych) łączą się z seryną lub treoniną przez ksylozę (np. siarczan chondroityny, siarczan dermatanu, siarczan heparanu) lub N-acetylogalaktozaminę (np. siarczan keratanu). Proteoglikany to np.: białko zmutowane w chorobie Alzheimera i łańcuch stały MHC II. Zakotwiczone w błonie komórkowej proteoglikany pełnią funkcję receptorów powierzchniowych komórki (np. wiążą czynniki wzrostowe), biorą udział w integracji komórki z macierzą międzykomórkową, a wydzielane tworzą sieć macierzy międzykomórkowej (agrekan połączony z hialuronianem).