Definicja nukleolina lub białko C23; białko 100-kDa (ang. nucleolin)

Nazwa niezalecana - fosfoproteina 105-kDa

Skrót
pp105

Opis hasła
Główna fosfoproteina jąderkowa o m.cz. 100-105 kDa, wyizolowana z różnych komórek, otrzymując różne nazwy: najwcześniej białko C23 z uwzględnieniem regionu na dwuwymiarowym elektroferogramie białek jąderkowych wątrobiaka Novikoffa (Orrick et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA,1973,70,1316), następnie fosfoproteina 105-kDa (pp105), a najpóźniej nukleolina (Lapeyre et al. Proc. Natl. Acad. Sci., 1987, 84, 1472). W jądrze interfazowym została zlokalizowana w centrach fibrylarnych (FC; ang. fibrillar centers), czyli tam, gdzie brak transkrypcji, a także w gęstym składniku fibrylarnym (DFC; ang. dense fibrillar component) jąderka tj. w komponencie zawierającym wczesne transkrypty rRNA. Podczas mitozy była również odnaleziona w obszarach organizatorów jąderkowych. Jest to białko wieloczynnościowe, które może być zaangażowane w aktywację rDNA, upakowanie nowo transkrybowanych prerybosomowych 45S rRNA i montowanie rybosomów. Jego domena N-końcowa ma kształt asymetryczny oraz charakter kwasowy dzięki resztom fosfoSer, Asp i Glu wykazującym wysokie powinowactwo do kationów, selektywne wiązanie jonów Ag²⁺ oraz zdolność do interakcji z białkami zasadowymi, w tym z histonem H1, co osłabia jego oddziaływanie z łącznikowym DNA, sprzyjając dekondensacji chromatyny. Nukleolina jest uważana za jąderkowy analog białka HMG, powodujący usunięcie histonu H1 z okolic nukleosomów. Dodana w ilości: 1 cząsteczka na 1 nukleosom wywiera na chromatynę taki sam wpływ, co usunięcie H1, tj. ułatwia przebieg transkrypcji, formowanie drugorzędowej struktury prerybosomowego RNA oraz proces jego dojrzewania. Karboksyloterminalna domena nukleoliny cechuje się wysoką zawartością glicyny i wielu cząseczek dimetyloargininy (DMA) oraz powinowactwem do rRNA, wiążąc się z transkryptami rRNA i ułatwiając ich wczesne dojrzewanie. Należy do tzw. białek czółenkowych, tj. stale przemieszczających się między jądrem i cytoplazmą, co sugeruje ich rolę w nukleocytoplazmatycznym transporcie komponentów rybosomowych.