Definicja aktyna (ang. actin)

Opis hasła

Należy do białek najobficiej występujących w przyrodzie, obecna zarówno w komórkach mięśniowych, jako osnowa filamentu cienkiego, jak i niemięśniowych - stanowi 15-20% białek komórki eukariotycznej (20-30% w amebach i ludzkich płytkach krwi). Została odkryta już w 1887 r. przez W.D. Halliburtona z Londynu, a bliżej - w 1942 r. w laboratorium F.B. Strauba, biochemika węgierskiego, przez Ilonę Banga (por. Mommertaes, BioEssays 1992, 14, 57). Nazwę zaproponował A. Szent-Gyorgyi (równiż Węgier) dla podkreślenia jej zdolności do stymulacji hydrolizy ATP przez drugie podstawowe białko włókienek mięśniowych - miozynę. Od wydzielenia wysoce oczyszczonej aktyny z Physarum polycephalum w 1966 r. datują się badania aktyny niemięśniowej.
Znane są dwie postacie aktyny: aktyna G (globularna), monomeryczna i sferyczna, zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego (375 aa, z trimetylohistydyną, niespotykaną poza miozyną, m.cz. 41,872 kDa lub 42,300 kDa, włączając ATP i Ca²⁺) oraz atyna F (fibrylarna) - włókienkowy polimer aktyny.
Sekwencja aminokwasowa aktyny jest wybitnie konserwatywna: występuje 5% różnicy między aktyną mięśniową i niemięśniowa, a 8% - między aktyną mięśni szkieletowych ssaków i aktyną z Ph. polycephalum. Różnice w sekwencji aminokwasów na końcu N pozwoliły zidentyfikować 4 odmiany aktyny (formy izomeryczne) o zmniejszającym się ładunku ujemnym cząsteczki: alfa (w mięśniach szkieletowych i serca), beta i gamma (w mięśniach gładkich i komórkach niemięśniowych) oraz delta u Acanthamoeba castellani.
Aktynę F tworzą 2 śrubowo zwinięte wokół siebie łańcuchy, z których każdy jest lewoskrętnym helisem - liniowym ułożeniem globularnych cząsteczek aktyny G o wymiarze 5,5 nm w kierunku filamentu i 3,5 nm (wymiar poprzeczny). Średnica podwójnie łańcuchowego prawoskrętnego heliksu liczy 5-7 nm, skok linii śrubowej, na który przypada po 13 cząteczek aktyny G, ok. 72 nm, a skrzyżowanie obu heliksowych łańcuchów zachodzi co 36 nm. Podwójnie heliksowa struktura filamentu aktynowego wymaga, aby w jego obrębie każdy monomer pozostawał w kontakcie z 4. sąsiadującymi monomerami i miał 4 miejsca wiążące dla nich, 5. dla Ca²⁺, a 6. dla ATP.
Stwierdzono występowanie dwóch typów niemięśniowej aktyny F: 1) stabilnego, opornego na depolimeryzację w 4°C, ubogiego w gelsolinę (jedno z białek wiążących się z aktyną - ABP; ang. actin-binding proteins), zlokalizowany jest pod błoną komórkową i stanowi 30-40% całości aktyny F oraz 2) labilny, ulegający depolimeryzacji w 4°C, bogatszy w gelsolinę, rozproszony w całej komórce.
Aktyna F stanowi osłonę filamentu cienkiego w komórkach mięśniowych, a mikrofilamentów (MF), tj. jednego z 3 elementów cytoszkieletu poza mikrotubulami (MT) oraz filamentami pośrednimi (IF; ang. intermediate filaments) - w komórkach niemięśniowych.